血紅蛋白（Hemoglobin；Hb）(血紅蛋白是什么意思？)

血紅蛋白（Hemoglobin；Hb）

中文名稱：血紅蛋白英文名稱：Hemoglobin化驗介紹：血紅蛋白是紅細胞的主要成分。其功能是在肺部結合氧氣，送到全身各組織并將組織中的二氧化碳送到肺部而呼出體外。臨床意義：由于紅細胞與血紅蛋白有密切關系，因此它們的臨床意義基本相同。但血紅蛋白能好地反映貧血程度。正常參考值：

氰化高鐵法：M（男）：12～16g/dL

堿羥高鐵血紅素法：F（女）：11～15g/dL

疊氮高鐵法、沙得式比色法：兒童17～20g/dL

血紅蛋白是什么意思？

血紅蛋白是血常規(guī)中的一項指標,紅細胞內含大量血紅蛋白(Hb)，紅細胞的機能主要由血紅蛋白完成。血紅蛋白除作為血液緩沖物質而發(fā)揮作用外，其主要功能在于攜帶氧氣(O2)和二氧化碳(CO2)。 血紅蛋白是關于什么的指標? 血紅蛋白是血常規(guī)中的一項指標,紅細胞內含大量血紅蛋白(Hb)，紅細胞的機能主要由血紅蛋白完成。血紅蛋白除作為血液緩沖物質而發(fā)揮作用外，其主要功能在于攜帶氧氣(O2)和二氧化碳(CO2)。 紅細胞和血紅蛋白增多是什么意思？ 1．相對性增多：由于某些原因使血漿中水分丟失，血液濃縮，使紅細胞和血紅蛋白含量相對增多。如連續(xù)劇烈嘔吐、大面積燒傷、嚴重腹瀉、大量出汗等；另見于慢性腎上腺皮質功能減退、尿崩癥、甲狀腺功能亢進等。 2．絕對性增多：由各種原因引起血液中紅細胞和血紅蛋白絕對值增多，多與機體循環(huán)及組織缺氧、血中促紅細胞生成素水平升高、骨髓加速釋放紅細胞有關。 （1）生理性增多：見于高原居民、胎兒和新生兒、劇烈勞動、恐懼、冷水浴等。 （2）病理性增多：由于促紅細胞生成素代償性增多所致，見于嚴重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形，如法洛四聯(lián)癥、紫紺型先天性心臟病、阻塞性肺氣腫、肺源性心臟病、肺動-靜脈瘺以及攜氧能力低的異常血紅蛋白病等。 在另一些情況下，病人并無組織缺氧，促紅細胞生成素的增多并非機體需要，紅細胞和血紅蛋白增多亦無代償意義，見于某些腫瘤或腎臟疾病，如腎癌、肝細胞癌、腎胚胎瘤以及腎盂積水、多囊腎等。

血常規(guī)化驗單中Hb表示 。

血紅蛋白

試題分析：紅細胞的英文是Red? blood cell，簡寫為RBC；
白細胞的英文是White blood cell，簡寫為WBC；
血紅蛋白的英文是Hemoglobin，簡寫為HB；
血小板的英文是Platelet，簡寫為PLT．
故答案為：血紅蛋白．

動脈血紅蛋白是什么？

血紅蛋白 科技名詞定義中文名稱： 血紅蛋白英文名稱： hemoglobin;haemoglobin;Hb定義1： 一組紅色含鐵的攜氧蛋白質。存在于脊椎動物、某些無脊椎動物血液和豆科植物根瘤中。人血紅蛋白由2對珠蛋白組成四聚體，每個珠蛋白(亞基)結合1個血紅素，其亞鐵離子可逆地結合1個氧分子。血紅蛋白的氧解離曲線呈S形，提示亞基之間存在正協(xié)同作用。所屬學科：生物化學與分子生物學(一級學科) ；氨基酸、多肽與蛋白質(二級學科)定義2： 存在于脊椎動物、某些無脊椎動物血液和豆科植物根瘤中的一組紅色含鐵的攜氧蛋白質。具有4個亞基。血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質?？梢杂闷骄毎t蛋白濃度測出濃度。血紅蛋白是使血液呈紅色的蛋白，它由四條鏈組成，兩條α鏈和兩條β鏈，每一條鏈有一個包含一個鐵原子的環(huán)狀血紅素。氧氣結合在鐵原子上，被血液運輸。 [編輯本段]基本簡介血紅蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ） 每一血紅蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，珠蛋白約占96％，血紅素占4％。α和β都類似于肌紅蛋白，只是肽鏈稍短：α亞基為141aa；β亞基為146aa。α和β亞基隔著一個空腔彼此相向。[編輯本段]構成血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài)。血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環(huán)上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。[編輯本段]組成結構人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài)。血紅蛋白血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環(huán)上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。血紅蛋白是脊椎動物紅血細胞的一種含鐵的復合變構蛋白，由血紅素和珠蛋白結合而成。其功能是運輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡。也存在于某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67 000，含有四條多肽鏈，每個多肽鏈含有一個血紅素基團，血紅素中鐵為二價，與氧結合時，其化學價不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與氧解離后帶有淡藍色。有多種類型：血紅蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血紅蛋白的98％；血紅蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血紅蛋白的2％；血紅蛋白F(HbF)，α2γ2，僅存在于胎兒血中；血紅蛋白H(HbH)，β4，四個相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白；血紅蛋白C(HbC)，β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白；血紅蛋白S(HbS)，鐮刀狀細胞紅蛋白；血紅蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血紅蛋白；血紅蛋白CO(HbCO)，一氧化碳結合血紅蛋白。在沒有氧存在的情況下，四個亞基之間相互作用的力很強。氧分子越多與血紅蛋白結合力越強。中心離子鐵(II)進一步和蛋白質鏈中的組氨酸結合，成為五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結合氧分子，取決于氧分壓。它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，并隨著血液循環(huán)把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結合較氧強，即使?jié)舛群艿鸵材軆?yōu)先和血紅蛋白結合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒。[編輯本段]工作原理 血紅蛋白血紅蛋白與氧結合的過程是一個非常神奇的過程。首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個結合，與氧結合之后的珠蛋白結構發(fā)生變化，造成整個血紅蛋白結構的變化，這種變化使得第二個氧分子相比于第一個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結合，而它的結合會進一步促進第三個氧分子的結合，以此類推直到構成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結合。而在組織內釋放氧的過程也是這樣，一個氧分子的離去會刺激另一個的離去，直到完全釋放所有的氧分子，這種有趣的現(xiàn)象稱為協(xié)同效應。協(xié)同效應 血紅蛋白病變血紅素分子結構由于協(xié)同效應，血紅蛋白與氧氣的結合曲線呈S形，在特定范圍內隨著環(huán)境中氧含量的變化，血紅蛋白與氧分子的結合率有一個劇烈變化的過程，生物體內組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位于這一突變的兩側，因而在肺組織，血紅蛋白可以充分地與氧結合，在體內其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子?？墒钱敪h(huán)境中的氧氣含量很高或者很低的時候，血紅蛋白的氧結合曲線非常平緩，氧氣濃度巨大的波動也很難使血紅蛋白與氧氣的結合率發(fā)生顯著變化，因此健康人即使呼吸純氧，血液運載氧的能力也不會有顯著的提高，從這個角度講，對健康人而言吸氧的所產(chǎn)生心理暗示要遠遠大于其生理作用。除了運載氧，血紅蛋白還可以與二氧化碳、一氧化碳、氰離子結合，結合的方式也與氧完全一樣，所不同的只是結合的牢固程度，一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結合就很難離開，這就是煤氣中毒和氰化物中毒的原理，遇到這種情況可以使用其他與這些物質結合能力更強的物質來解毒，比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍的方法來救治。綴合蛋白質 血紅蛋白血紅素和珠蛋白構成的綴合蛋白質，是脊椎動物血液的有色成分。其主要功能是運輸氧，也有維持血液酸堿平衡的作用。血紅素是含2價鐵的卟啉化合物。鐵有6個配位鍵，其中4個與血紅素的環(huán)狀結構相連，并與之處在同一平面中。另2個配位鍵中的一個與蛋白質部分相連，還有1個則連接氧。珠蛋白含有4個亞基（α2β2），每個亞基連接1個血紅素輔基。人和許多動物血紅蛋白α鏈（含141個氨基酸殘基）和β鏈（含146個氨基酸殘基）的氨基酸序列已確定，也已用X射線衍射結構分析測定其四級結構。血紅蛋白基因的點突變導致異常血紅蛋白的產(chǎn)生。已發(fā)現(xiàn)數(shù)百種異常血紅蛋白，其中只有一小部分引起疾病發(fā)生，最常見也最了解的疾病是鐮刀形紅細胞貧血病。在血紅蛋白中，血紅素輔基的Fe2+能可逆載氧，載氧時Fe2+的狀態(tài)為低自旋，半徑較小，能嵌入卟啉環(huán)的平面內，呈六配位。而脫氧后，F(xiàn)e2+呈高自旋態(tài)，半徑較大，不能嵌入卟啉環(huán)的平面中，高出平面70-80pm，F(xiàn)e-N距離220pm，為五配位。[編輯本段]生理意義 血紅蛋白 補充血紅蛋白的食品血紅蛋白的四級結構對其運氧功能有重要意義。它能從肺攜帶氧經(jīng)由動脈血運送給組織，又能攜帶組織代謝所產(chǎn)生的二氧化碳經(jīng)靜脈血送到肺再排出體外?，F(xiàn)知它的這種功能與其亞基結構的兩種狀態(tài)有關，在缺氧的地方（如靜脈血中）亞基處于鉗制狀態(tài)，使氧不能與血紅素結合，所以在需氧組織里可以快速地脫下氧；在含氧豐富的肺里，亞基結構呈松弛狀態(tài)，使氧極易與血紅素結合，從而迅速地將氧運載走。亞基結構的轉換使呼吸功能高效進行。氰化高鐵法：手指血20微升自動血細胞分析儀：靜脈血1～2毫升，EDTAK2抗凝生理情況下，人體每天均約有1/120紅細胞衰亡，同時，又有1/120的紅細胞產(chǎn)生，使紅細胞的生成與衰亡保持動態(tài)平衡。多種原因可使這種平衡遭到破壞，導致紅細胞和血紅蛋白數(shù)量減少或增多。[編輯本段]正常參值成年男性：120～160g/L成年女性：110～150g/L新生兒：170～200g/L兒童：110～160g/L[編輯本段]異常結果紅細胞和血紅蛋白增多1．相對性增多：由于某些原因使血漿中水分丟失，血液濃縮，使紅細胞和血紅蛋白含量相對增多。如連續(xù)劇烈嘔吐、大面積燒傷、嚴重腹瀉、大量出汗等；另見于慢性腎上腺皮質功能減退、尿崩癥、甲狀腺功能亢進等。2．絕對性增多：由各種原因引起血液中紅細胞和血紅蛋白絕對值增多，多與機體循環(huán)及組織缺氧、血中促紅細胞生成素水平升高、骨髓加速釋放紅細胞有關。（1）生理性增多：見于高原居民、胎兒和新生兒、劇烈勞動、恐懼、冷水浴等。（2）病理性增多：由于促紅細胞生成素代償性增多所致，見于嚴重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形，如法洛四聯(lián)癥、紫紺型先天性心臟病、阻塞性肺氣腫、肺源性心臟病、肺動-靜脈瘺以及攜氧能力低的異常血紅蛋白病等。在另一些情況下，病人并無組織缺氧，促紅細胞生成素的增多并非機體需要，紅細胞和血紅蛋白增多亦無代償意義，見于某些腫瘤或腎臟疾病，如腎癌、肝細胞癌、腎胚胎瘤以及腎盂積水、多囊腎等。紅細胞和血紅蛋白減少一般成年男性血紅蛋白＜120g/L,成年女性血紅蛋白＜110g/L為貧血。根據(jù)血紅蛋白減低的程度貧血可分為四級。輕度：血紅蛋白＞90g/L、中度：血紅蛋白90～60g/L、重度：血紅蛋白60～30g/L、極度：血紅蛋白＜30g/L。1．生理性減少：3個月的嬰兒至15歲以前的兒童，因生長發(fā)育迅速而致造血原料相對不足，紅細胞和血紅蛋白可較正常人低10％～20％。妊娠中、后期由于孕婦血容量增加使血液稀釋，老年人由于骨髓造血功能逐漸減低，均可導致紅細胞和血紅蛋白含量減少。2．病理性減少：（1）紅細胞生成減少所致的貧血：1）骨髓造血功能衰竭：再生障礙性貧血、骨髓纖維化等伴發(fā)的貧血。2）因造血物質缺乏或利用障礙引起的貧血：如缺鐵性貧血、鐵粒幼細胞性貧血、葉酸及維生素B12缺乏所致的巨幼細胞性貧血。（2）因紅細胞膜、酶遺傳性的缺陷或外來因素造成紅細胞破壞過多導致的貧血，如遺傳性球形紅細胞增多癥、地中海性貧血、陣發(fā)性睡眠性血紅蛋白尿、異常血紅蛋白病、免疫性溶血性貧血、心臟體外循環(huán)的大手術及一些化學、生物因素等引起的溶血性貧血。（3）失血：急性失血或消化道潰瘍、鉤蟲病等慢性失血所致的貧血。

血紅蛋白的功能物質是什么 血紅蛋白的功能介紹

1、血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質（縮寫為HB或HGB）。是使血液呈紅色的蛋白。血紅蛋白由四條鏈組成，兩條α鏈和兩條β鏈，每一條鏈有一個包含一個鐵原子的環(huán)狀血紅素。氧氣結合在鐵原子上，被血液運輸。血紅蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易與氧結合；在氧含量低的地方，又容易與氧分離。血紅蛋白的這一特性，使紅細胞具有運輸氧的功能。

2、血紅蛋白（hemoglobin;haemoglobin;HB;HGB ） 每一血紅蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，每個血紅素又由4個吡咯環(huán)組成，在環(huán)中央有一個鐵原子。血紅蛋白中的鐵在二價狀態(tài)時，可與氧呈可逆性結合（氧合血紅蛋白），如果鐵氧化為三價狀態(tài)。血紅蛋白則轉變?yōu)楦哞F血紅蛋白，就失去了載氧能力。珠蛋白約占96%，血紅素占4%。α和β都類似于肌紅蛋白，只是肽鏈稍短：α亞基為141aa;β亞基為146aa。α和β亞基隔著一個空腔彼此相向。在哺乳動物中，血紅蛋白占紅細胞干重的97%、總重的35%。平均每克血紅蛋白可結合1.34ml的氧氣，是血漿溶氧量的70倍。

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